Determination of Biomolecular Structures (B-KUL-G0G83A)
Aims
De cursus geeft een overzicht van twee belangrijke structuurbepalingsmethoden voor biomoleculen: NMR-spectroscopie en röntgendiffractie.
De mogelijkheden en begrenzingen leren kennen van NMR spectroscopie als een techniek voor de studie van biologische macromoleculen. Dankzij de methodologische en technologische ontwikkelingen wordt deze techniek immers steeds vaker ingeschakeld bij de studie van moleculen zoals eiwitten en nucleïnezuren.
Previous knowledge
Basiscursus Biochemie, Wiskunde, Fysica
Course material
Text book
Syllabus
Manual
Toledo / e-platform
Is also included in other courses
- Master of Molecular and Cellular Biophysics (Track: Biochemistry and Biotechnology) 120 ects.

- Master of Molecular and Cellular Biophysics (Track: Biophysics) 120 ects.

- Master in de biochemie en de biotechnologie (Research Option) 120 ects.


Activities
3.0 ects. Determination of Biomolecular Structures, Part 1 (B-KUL-G0G84a)
Content
Part 1. NMR spectroscopy
De cursus start met een inleiding over de basis van NMR spectroscopie als techniek en de eigenschappen van nucleï die aanleiding geven tot structuurgevoelige NMR signalen. Vervolgens zal worden verduidelijkt hoe uitgaande van NMR experimenten een structuur kan worden bekomen aan de hand van een voorbeeld.
De rol van NMR om interacties tussen moleculen, dynamiek en stabiliteit van moleculen te bestuderen komt eveneens aan bod.
Inleiding:
- nucleï met een spin en hun eigenschappen
- NMR signaal
- Structuurgevoelige NMR parameters
Structuurbepaling a.d.h.v. NMR spectra
- Van 1D spectra tot ND spectra
- Structuurberekening van eiwitten
- Structuurberekening van nucleïnezuren
- Vereisten voor structuurbepaling met NMR
Dynamisch beeld van NMR
- meting van mobiliteit op de pico- tot seconde tijdschaal
- conformationele dynamica
- chemische uitwisseling
- interacties tussen moleculen
3.0 ects. Determination of Biomolecular Structures, Part 2 (B-KUL-G0G85a)
Content
Part 2. X-ray diffraction
Symmetry
- Symmetry operations
- Crystallographic groups
Diffraction theory
- Scattering by a crystal, structure factor
- Diffraction geometry
- Fourier synthesis
Protein crystallisation
X-ray sources and detectors
Data collection and data reduction
Solving the phase problem
- Molecular replacement
- Isomorphous replacement
- Anomalous scattering
- Density modification
- Direct methods
Refinement of the model structure
Validation and understanding crystallographic results
